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SKU: 186004505 XBridge Protein BEH C4 Column, 300 Å, 3.5 µm, 4.6 mm x 250 mm, 1/pk
Columna de Proteína XBridge BEH C4 | 186004505
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Las columnas con tecnología de separación de proteínas (PrST) de Waters se someten a tests de control de calidad y se optimizan para separar proteínas en función del tamaño, la hidrofobicidad y el punto isoeléctrico. Si se compara con las fases tradicionales C18, el ligando C4 es menos retentivo y minimizará el arrastre de proteínas, aumentará la recuperación de proteínas y mejorará la capacidad de los picos.
Columna XBridge Protein BEH C4, 300Å, 3.5 µm, 4.6 mm X 250 mm, 10K - 500K, 1/pk
Aproveche la Tecnología de Separación de Proteínas de la Columna XBridge Protein BEH C4, que incorpora tecnología BEH y utiliza partículas sintéticas que ofrecen la más alta calidad combinada con un rendimiento consistente.
La Columna XBridge Protein BEH C4 se prueba con un mapa de péptidos para garantizar la estabilidad de los métodos de separación de péptidos. Esto es posible gracias a procedimientos de unión de última generación bien caracterizados para el ligando C18. Además, garantiza un comportamiento predecible con la variedad de muestras que se utilizan en proteómica, caracterización de proteínas y síntesis de péptidos. La columna analítica resultante ofrece separaciones consistentes de péptidos sintéticos y digestiones de proteínas de lote a lote. Las técnicas de fabricación utilizadas para el equipo de laboratorio aseguran una estructura de partículas estable y una química de unión desde pH 1 a 12 y a temperaturas elevadas.
Obtenga una separación excepcional de una amplia variedad de péptidos utilizando la Columna XBridge Protein BEH C4. También ofrece picos estrechos y simétricos para una resolución máxima. Para una cromatografía óptima, la Columna XBridge Protein BEH C4 proporciona una forma de pico y retención superiores en ácido fórmico y ácido trifluoroacético.
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¿Qué sucede cuando una proteína precipita?
La precipitación puede ocurrir debido a un cambio en el pH o si la hidrofobicidad altera las interacciones entre la proteína y el entorno acuoso. También puede suceder mediante la unión de sales o metales a grupos funcionales de la proteína de tal manera que se interrumpen las interacciones intramoleculares. Como resultado de esta precipitación, las proteínas se desnaturalizan, se agregan y se precipitan fuera de la solución.
